Белки. Функции белков

Cлайд 1

Cлайд 2

Белки Белки (протеины, полипептиды) -высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Белки - важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Cлайд 3

Белки Ферменты Защитные Антибиотики Структурные Двигательные Защитные Токсины Запасные Рецепторные Гормоны Каталитические Транспортные Сократительные

Cлайд 4

Функции белков Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Цитоскелет эукариот (рис.1) Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет(рис.1), поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Cлайд 5

Структурная функция. Структурная функция белков заключается в том, что белки участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму); образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей; входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных. К структурным белкам относятся: -коллаген -актин -эластин -миозин -кератин -тубулин белок кератин

Cлайд 6

Каталитическая функция. (ферментативная) Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, ускоряя их. Пример: 2Н202 → 2Н20 + 02 В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются-субстратами. Масса фермента гораздо больше массы субстрата. Часть фермента, которая присоединяет субстраты содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Cлайд 7

Двигательная функция. Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Cлайд 8

Транспортная функция. Транспортная функция белков - участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму. Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков. Перенос веществ через клеточную мембрану Перенос веществ внутри клетки Перенос веществ по организму Например, г е м о г л о б и н крови переносит кислород

Cлайд 9

Защитная функция. Предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений Антитела блокируют чужеродные белки Например, фибриноген и протромбин обеспечивают свертываемость крови

Cлайд 10

Защитная функция. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их.

Cлайд 11

Энергетическая функция. Энергетическая функция – белки служат одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов: -воды, -углекислого газа, -аммиака. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Cлайд 12

Рецепторная функция. Белки-рецепторы – встроенные в мембрану молекулы белков, способных изменять свою структуру в ответ на присоединение определенного химического вещества.

Cлайд 13

Иммунная функция. (антибиотики) В тот момент, когда в организм попадают возбудители - вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки - антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей. К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседние клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

Cлайд 14

Токсины Токсины, токсичные вещества природного происхождения. Обычно к токсинам относят высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды и др.), при попадании которых в организм происходит выработка антител. По мишени действия токсины разделяют на -Гематические яды - яды, затрагивающие кровь. -Нейротоксины - яды, поражающие нервную систему и мозг. -Миоксичные яды - яды, повреждающие мышцы. -Гемотоксины - токсины, которые повреждают кровеносные сосуды и вызывают кровотечение. -Гемолитические токсины - токсины, которые повреждают эритроциты. -Нефротоксины - токсины, которые повреждают почки. -Кардиотоксины - токсины, которые повреждают сердце. -Некротоксины - токсины, которые разрушают ткани, вызывая их омертвление (некроз). Рассмотрим яды растений: Фаллотоксины и аматоксины содержатся в различных видах: бледной поганке, мухоморе вонючем, весеннем. Поганка белая (рис.1)- смертельно ядовитый гриб, содержит яды аманитины и вирозин. Для человека смертельная доза a-аманитина 5-7 мг, фаллоидина 20-30 мг (в одном грибе в среднем содержится до 10 мг фаллоидина, 8 мг L-аманитина и 5 мг B-аманитина). При отравлении, происходит летальный исход.

Cлайд 15

Сократительная функция. Белки - участвуют в сокращении мышечных волокон. Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза). Актин и миозин – белки мышц

Строение белковСТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки - высокомолекулярные органические
соединения, состоящие из остатков αаминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот,
кислород, сера. Часть белков образует комплексы
с другими молекулами, содержащими фосфор,
железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой:
яичный альбумин - 36 000, гемоглобин -
152 000, миозин - 500 000. Для сравнения:
молекулярная масса спирта - 46, уксусной
кислоты - 60, бензола - 78.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Белки - непериодические полимеры,
мономерами которых являются α-аминокислоты.
Обычно в качестве мономеров белков называют
20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях
их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты
синтезироваться в организме человека и других
животных, различают: заменимые аминокислоты
- могут синтезироваться; незаменимые
аминокислоты - не могут синтезироваться.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в
организм вместе с пищей. Растения синтезируют
все виды аминокислот.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
В зависимости от аминокислотного состава,
белки бывают:
полноценными - содержат весь набор
аминокислот;
неполноценными - какие-то аминокислоты в их
составе отсутствуют. Если белки состоят только из
аминокислот, их называют простыми. Если белки
содержат помимо аминокислот еще и
неаминокислотный компонент (простетическую
группу), их называют сложными. Простетическая
группа может быть представлена металлами
(металлопротеины), углеводами (гликопротеины),
липидами (липопротеины), нуклеиновыми
кислотами (нуклеопротеины).

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–
СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу
(остальная часть молекулы). Строение радикала у разных
видов аминокислот - различное. В зависимости от
количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в
состав аминокислот, различают: нейтральные
аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и
одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие
более одной аминогруппы; кислые аминокислоты,
имеющие более одной карбоксильной группы.
аминогруппа
карбоксильная
группа

Пептидная связь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
Пептиды - органические вещества, состоящие из остатков аминокислот,
соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации
аминокислот.
При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной
группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь,
которую и называют пептидной. В зависимости от количества
аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают
дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи
может повторяться многократно.
Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида
находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом
- свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Выполнение белками определенных
специфических функций зависит от
пространственной конфигурации их молекул,
кроме того, клетке энергетически невыгодно
держать белки в развернутой форме, в виде
цепочки, поэтому полипептидные цепи
подвергаются укладке, приобретая
определенную трехмерную структуру, или
конформацию. Выделяют 4 уровня
пространственной организации белков:
первичный, вторичный, третичный и
четвертичный.

Первичная структура белка

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
Это последовательность расположения аминокислотных
остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу
белка. Связь между аминокислотами - пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число
теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком
чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них
еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека
обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от
друга, так и от белков других организмов.

Вторичная структура

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Это упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль
(имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются
водородными связями, возникающими между карбоксильными
группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в
образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но,
повторяясь многократно, придают данной конфигурации
устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры
существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы,
ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате
возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и
установления гидрофобных взаимодействий между радикалами
аминокислотных остатков.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильногидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные
радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то
время как гидрофильные радикалы в результате гидратации
(взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности
молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется
дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами
серы двух остатков цистеина.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела,
некоторые гормоны.

Четвертичная структура

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Она характерна для сложных белков, молекулы которых
образованы двумя и более глобулами. Субъединицы
удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и
электростатическим взаимодействиям. Иногда при
образовании четвертичной структуры между субъединицами
возникают дисульфидные связи.
Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную
структуру, является гемоглобин. Он образован двумя αсубъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя βсубъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой
субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Белки сочетают в себе основные и кислотные
свойства, определяемые радикалами аминокислот:
чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче
выражены его кислотные свойства.
Способность отдавать и присоединять Н+ определяют
буферные свойства белков; один из самых мощных
буферов - гемоглобин в эритроцитах,
поддерживающий рН крови на постоянном уровне.
Есть белки растворимые (фибриноген), есть
нерастворимые, выполняющие механические функции
(фиброин, кератин, коллаген).
Есть белки активные в химическом отношении
(ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к
воздействию различных условий внешней среды и
крайне неустойчивые.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые
металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут
вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.
Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле
белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является
разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.
Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении
условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная,
затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной
конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие,
делает невозможным выполнение белком свойственных ему
биологических функций.
Если денатурация не сопровождается разрушением первичной
структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит
самовосстановление свойственной белку конформации. Такой
денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.
Процесс восстановления структуры белка после денатурации
называется ренатурацией. Если восстановление пространственной
конфигурации белка невозможно, то денатурация называется
необратимой.

Функции белков

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Функция
Примеры и пояснения
Строительная
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран
(липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная
Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в
легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают
активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная
Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин
регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная
В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые
белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует
остановке кровотечений.
Двигательная
Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная
В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в
ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и
передачу команд в клетку.
Запасающая
В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря
белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо
не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а
Энергетическая затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки
используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические
Каталитическая реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при
фотосинтезе.

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

« Строение и функции белков» Учитель химии МБОУ ООШ№81 г.Краснодар Ицкович Т.Я

Элементарный состав белков С (углерод) – 50-55 %; О (кислород) – 21-24 %; N (азот) – 15-17% (≈ 16%); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%. Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях. Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток - мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие, селезенка – 82 – 84%. Аминокислоты- мономеры белка В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из около 170 известных. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Аминокислоты З аменимые Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи. К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др. Незаменимые Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Не могут быть синтезированы в организме.

Аминокислота- амфотерное соединение Первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные NH 3- АМИНОГРУППА (свойства основания - COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА (свойства кислот Первичная структура белков

Вторичная структура-белка Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Модели вторичной структуры - a-спираль. Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве Третичная структурабелка

Четверичная структура белка Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы) Денатурация белка после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность. ренатурация Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы

История открытия белков Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» .Дидро и Ж. Д"Аламбера. Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 - 27 июля 1844 В 1803 г. дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава Браконно Анри –французский химик (29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Геррит Ян Мульдер Голландский химик - органик, который описал химический состав белков. Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

История открытия белков Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик 1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик Разработал способ синтеза аминокислот Лайнус Карл Полинг – американский химик Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков Фредерик Сенгер - английский биохимик Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Функции белков в организме Текст слайда

Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Транспортная функция Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. .

Защитная функция Печень- « чистит» кровь, то есть перестраивает токсин так, чтобы он мог выйти из организма. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов

Энергетическая функция Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

2 вариант. 1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека? А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7. 2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь? А) между карбоксильными группами соседних аминокислот; Б) между аминогруппами соседних аминокислот; В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой. 3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина? А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную. 4. Первичную структуру белка поддерживают связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Вторичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи; в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи; г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи. 6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно: а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон. С ОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. Вариант 1. 1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе? А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты. 2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков? А) 170; б) 26; в) 20; г) 10. 3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками: а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами. 4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Третичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи; в) соединением нескольких полипептидных цепей; г) спирализацией нескольких полипептидных цепей. 6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи: а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные. 7. Физико – химические и биологические свойства белка полностью определяет структура: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

Опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe МОНО – АМИНОКИСЛОТА 20 – МАГИЧЕСКИЕ! ∞ УРОВНИ: 1-ичная пептидная (послед- ть А/К) 2- ая Н - связи 3-ая гидрофобные Н – связи -S-S- связи 4-ая Hb 11

ДЕНАТУРАЦИЯ 2,3,4 1! 1 Функции: 1.Каталитическая (ферменты) 2. Защитная (иммуноглобулин) 3. Сигнальная(родопсин) 4. Транспортная (гемоглобин) 5.Структурная(коллаген, кератин) 6. Двигательная (актин, миозин) 7. Е (1гр.- 17,6 кДж) 8. Регуляторная (инсулин,гистоны) 9.Запасающая (казеин) р енатурация необратимая опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

Заключение Белки это ключевые игроки любой живой системы. Белки это полимеры, состоящие из 20 разных аминокислот. Каждый белок собирается в уникальную трехмерную структуру, определяемую его аминокислотной последовательностью. Белок имеет иерархическое построение своей формы. Трехмерная структура белка тесно связана с его функцией. Предопределение трехмерной формы белка будет грандиозным открытием вычислительной биологии.

1 из 19

Презентация на тему: Презентация Функции белков

№ слайда 1

Описание слайда:

№ слайда 2

Описание слайда:

№ слайда 3

Описание слайда:

№ слайда 4

Описание слайда:

№ слайда 5

Описание слайда:

№ слайда 6

Описание слайда:

№ слайда 7

Описание слайда:

№ слайда 8

Описание слайда:

№ слайда 9

Описание слайда:

№ слайда 10

Описание слайда:

№ слайда 11

Описание слайда:

№ слайда 12

Описание слайда:

№ слайда 13

Описание слайда:

№ слайда 14

Описание слайда:

Гормональная функция. Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

№ слайда 17

Описание слайда:

Питательная функция. (резервная) Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Казеин молока Альбумин яиц

Содержание. Введение I. История открытия белков II. Строение белков. 1.Структура белков; 2.Пространственная структура; 3.Свойства белков; III.Функции белков. IV.Практическая работа. 1.Денатурация белка; 2.Доказательство функционирования белков как биокатализаторов 3.Цветные реакции на белки V. Вывод. VI. Литература.

Введение. Ф. Энгельс г.г. Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. «Жизнь – это способ существования белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном носителе и определителе. Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными, как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности.

История открытия. Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.).

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Открытие аминокислот в составе белка. АминокислотагодисточникКто впервые выделил Глицин1820желатинаА. Браконно Тирозин1848КазеинФ.Бопп Серин1865ШелкЭ. Крамер Глутаминовая кислота 1866Растительные белки Г. Риттхаузен Лизин1895КазеинЭ. Дрексель Цистин1899Вещество рога К. Мернер Триптофан1902КазеинФ. Гопкинс, Д.Кол Изолейцин1904фибринФ. Эрлих Треонин1925Белки овсаС.Шрайвер

Структура белков. Белки – это сложные органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH 2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20. Незаменимыми для человека являются - валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан,треонин, лизин.

Вторичная представляет спираль с водородными связями. Первичная структура белка обусловлена пептидными связями. Третичная- более тугая, спираль с сульфидными связями - глобула. Белки начинают выполнять свои функции. Четвертичная - объединяет несколько глобул (гемоглобин).

Денатурация зависит: 1)от времени воздействия 2)от природы белка 3)от силы действующего фактора Воздействующие факторы: а) повышение температуры б) радиация в) щелочь и кислоты г) тяжёлые металлы д) спирт е) давление Свойства белков. Денатурация - разрушение структуры белка. Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.

Функции белков. 1.Строительная – белки являются составной частью всех частей организма. 2.Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических реакций, необходимых для жизни организма. 3.Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения. 4.Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма. 5.Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов. 6.Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др. 7.Сигнальная – реакция на изменение физических, химических факторов. 8.Регуляторная – белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ.

Практическая работа. 1. Денатурация белков спиртом. Цель: рассмотреть процесс денатурации белка. Оборудование: Раствор белка, пробирка, спирт. I.Наливаю в пробирку 1 мл раствора белка куриного яйца. II.Добавляем несколько капель этилового спирта. Вывод: при взаимодействии белка со спиртом наблюдаем выпадение нерастворимого осадка, значит происходит денатурация белка.

2. Доказательства функционирования белков как биокатализаторов. Цель: доказать каталитическое действие белков – ферментов, показать их высокую специфичность, а также наивысшую активность в физиологической среде. Оборудование: Чаша Петри, накрахмаленная ткань, раствор сахарозы, 1% раствор йода в йодиде калия, ватная палочка. Вывод: Амилаза слюны расщепляет крахмал на глюкозу, глюкоза синего окрашивания с йодом не дает, поэтому на ткани наблюдаем рисунок из белых полос.

3. Обнаружение белков в биологических объектах. Качественные реакции на белки (биуретовая). Цель: доказать присутствие в биологических объектах таких важных органических веществ, как белки. Оборудование: Пробирка, яичный белок, марля, дистиллированная вода, гидроокись натрия, сульфат меди, азотная кислота. CuSO 4 + 2NaOH = Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 Cu(OH) 2 + альбумин – фиолетовое окрашивание Вывод: Появление фиолетового окрашивания доказательство белка в растворе.

Белки – это обязательная составная часть всех живых клеток, они играют важную роль в живой природе, являются главным, ценным и незаменимым компонентом питания, основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма. Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики. Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки Вывод.

Литература. 1.Беляев Д.К., Рувинский А.О. «Общая биология», М., «Просвещение», 1991г. 2.Березин Б.Д., Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов. М., «Высшая школа», 1999.г. 3.Брем З., Мейнке И. «Биология. Справочник школьника и студента», М., «Дрофа», 1999г. 4.Заяц Р.Г., Рачковская И.В., Стамбровская В.М. «Пособие по биологии для абитуриентов», Минск, «Вышейшая школа», 1996г. 5.Зубрицкая А.В. «Молекулярная биология»10 класс, «Корифей»; Волгоград, 2006г. 6.Полянский Ю.И. «Общая биология», М., «Просвещение», 2000г. 7.Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Чернова Н.М. «Основы общей биологии», М., «Вентана-Граф», 2005г. 8.Тейлор Д., Грин Н., Стаут У., «Биология» том 1 Издательство «Мир», Москва, 2008г. 9.Трайтак Д.И. «Биология. Справочные материалы», М., «Просвещение», 1994г. 10.Химиясправочник для абитуриентов и студентов». М., «АСT-Фолио», 2000 г. 11.Энциклопедия для детей Химия, М., «Аванта+», 2000г. 12.Энциклопедия для детей Биология, М., «Аванта+», 1998г.